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其中N是接触总数，Δ Si,j是序列分离，即在氨基酸残基i和j之间的序列差， L是蛋白质中的残基总数。对于单结构域蛋白质，接触序的值通常在 5% 到 25% 之间，较低的接触序主要属于螺旋蛋白质，较高的接触序属于具有高 β-片层含量的蛋白质。
蛋白质结构预测方法在预测具有低接触序的蛋白质结构方面更准确。这可能部分是因为低接触序的蛋白质往往很小，但可能是由于在最小化能量函数的全局优化过程中要考虑的可能的远程残基-残基相互作用的数量较少。与在实验确定的蛋白质结构中观察到的分布相比，即使是Rosetta方法等成功的结构预测方法也会过度产生低接触阶结构预测。
原生折叠接触序的百分比也可用作折叠过渡状态“原生性”的量度。结合分子动力学的Phi 值分析产生了过渡态模型，其接触序接近于小且快速折叠的蛋白质中的折叠状态。此外，过渡状态下的接触序以及原始状态下的接触序与整体折叠时间高度相关。
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